lunes, 16 de junio de 2014

No todos los bloques funcionan igual

    Las proteínas son fundamentales en cualquier organismo vivo ya que éstas regulan la dinámica de todo o de casi todo lo que pasa en el interior de las células. Están formadas por cadenas más o menos largas de aminoácidos, los "bloques" de construcción fundamentales para la vida. Aparte de funciones estructurales para sostener físicamente la célula o para sostener otras proteínas, éstas en muchos casos llevan a cabo lo que se conoce como funciones enzimáticas. Para ello algunos de los aminoácidos que las forman tienen que realizar individualmente o en conjunto transformaciones en otras moléculas (reacciones enzimáticas), es decir, facilitar o permitir una reacción dentro de la célula en la que se producen cambios de tipo químico en otras moléculas (azúcares, ADN, otras proteínas, etc). Básicamente las enzimas producen cambios en unos sustratos que son transformados a productos. En este proceso intervienen activamente determinadas partes de la proteína y no toda ella.



    Existen 20 aminoácidos diferentes en los organismos vivos con los que se forman de un modo combinatorio los polipéptidos y proteínas. Es muy interesante entender que aunque existen 20 posibles "piezas" (aminoácidos) que forman proteínas, no todas son virtualmente capaces de intervenir activamente en las reacciones catalíticas. Cada uno de éstos 20 aminoácidos posee una cadena principal idéntica en todos ellos, y un radical característico y único. Existen unas normas físico-químicas intrínsecas a la estructura de cada uno de los aminoácidos y sus radicales, que dictan el papel que pueden jugar éstos en los centros activos de las proteínas. La gráfica que os enseño a continuación muestra qué aminoácidos son más proclives a participar activamente en estos procesos de catálisis.

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    Como podéis ver, a pesar de existir 20 aminoácidos, solamente un 20% de ellos (aproximadamente) son siempre o casi siempre activos en la catálisis y se encuentran en una mayor proporción en los centros activos. Esto nos puede resultar curioso y seguramente nos estemos preguntando el por qué. Si nos fijamos con atención nos daremos cuenta de que los aminoácidos más proclives a ser catalíticos son aquellos que poseen normalmente carga, mientras que la hidrofobicidad es un componente menos importante para este fin. Muchas veces los residuos hidrofóbicos juegan un papel estructural protegiendo a los residuos implicados en la catálisis.

    Una de las características importantes que puede poseer un aminoácido para ser catalíticamente activo es la de tener la capacidad de donar o captar protones, es decir, tener la capacidad de comportarse como un ácido o una base dependiendo de el pH del medio en el que se encuentre. Así podemos ver como la histidina, el aspartato y el glutamato se posicionan como importantes agentes enzimáticos por poseer carga a pH fisiológico. La arginina y la lisina poseen nitrógenos en sus radicales, que intervienen en interacciones electrostáticas. Las cisteínas libres (que no se encuentran formando parte de puentes disulfuro) tienen también una buena presencia en la gráfica de arriba, y ésta es debida a la importancia del grupo tiol en muchas catálisis (debido también a su capacidad para desprotonarse).

Sencillo ¿no?

Seguid siendo concienciudos.

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